Cellen – eiwitten

Eiwitten

Eiwitten zijn onmisbaar voor ons lichaam. Een eiwit is een organisch molecuul, dat is opgebouwd uit een of meer lange ketens van aminozuren. Een molecuul is het kleinste deeltje van een stof, dat in principe alle eigenschappen van die stof heeft. Eiwitten worden gemaakt tijdens de eiwitsynthese, waarbij de aminozuren aan elkaar worden gekoppeld. Het zijn eiwitten, die als hulpstof dienen voor allerlei biochemische processen. Het kunnen bijvoorbeeld bouwstoffen, brandstoffen, enzymen, afweerstoffen, receptoren, hormonen en stollingsfactoren zijn.

Functies van eiwitten
Eiwitten vervullen allerlei biologische functies binnen en buiten de cel, zoals bij het versnellen van stofwisselingsprocessen, het transport van stoffen en de communicatie tussen cellen. Welke functie een eiwit heeft, hangt af van de eiwitstructuur. Eiwitten kunnen verschillende functies hebben, bijvoorbeeld:
• als transportmiddel: het eiwit hemoglobine vervoert zuurstof in je lichaam.
• als bescherming: eiwitten werken als antilichamen tegen vreemde stoffen (zoals ziekteverwekkers).
• actief zijn bij hormoonactiviteiten: het eiwit insuline regelt het suikergehalte in het bloed.
• katalyseren van verschillende chemische reacties, zoals stofwisselingsreacties.

Eiwitstructuur

• Eiwitten zijn lange ketens van aan elkaar gekoppelde aminozuren. Deze aminozuren vormen de bouwstenen voor een eiwit. Een aminozuur is een organische verbinding met stikstof, dat de bouwsteen is van eiwitmoleculen. Elk aminozuur heeft een centraal koolstofatoom, dat gebonden is aan een waterstofatoom, een aminogroep, een carbonzuurgroep en een variabele R of restgroep. R of restgroepen onderscheiden het ene aminozuur van het andere. Er kunnen ongeveer 20 verschillende aminozuren in een eiwit worden onderscheiden.
De volgorde van de verschillende aminozuren in een eiwitmolecuul bepalen de eigenschappen van het eiwit. Er zijn verschillende eiwitstructuren mogelijk, omdat eiwitketens gemakkelijk tot 100 aminozuren of meer kunnen bevatten.
• De eiwitketen wordt bij elkaar gehouden door een peptide binding. Bij een peptide binding is de carbonzuurgroep de verbinding tussen het ene aminozuur naar het andere aminozuur. Een molecuul, dat uit twee aminozuren bestaat, heet een dipeptide. Tri-peptiden is een molecuul van drie aminozuren. Meerdere aan elkaar gekoppelde aminozuren vormen een polypeptide. Sommige eiwitten bestaan uit één polypeptide, andere eiwitten bestaan uit meerdere polypeptiden.

• Primaire structuur
De primaire structuur van een eiwit is de volgorde, waarin de verschillende aminozuren aan elkaar gekoppeld zijn in een streng. Je kunt je de primaire structuur van een eiwit in een streng voorstellen als een lange draad met allemaal bolletjes. Eiwitten onderscheiden zich van elkaar door:
– uit hoeveel aminozuren zijn ze opgebouwd?
– wat is de volgorde, waarin de aanwezige aminozuren voorkomen?
– wat is de aard van de aanwezige aminozuren?
– in welk percentage komen de aanwezige aminozuren in een streng voor?
De eiwitketen wordt bij elkaar gehouden door een peptide binding. Deze peptide bindingen vormen de basis voor het eiwit, waaruit de structuur van eiwitten wordt gevormd. Zo kan een eiwit zich ook gaan opvouwen en oprollen tot 3d-structuren met unieke eigenschappen.
• Secundaire structuur
De primaire structuur van een eiwit kan op een aantal manieren een ruimtelijke vorm aannemen. Deze ruimtelijke vorm van de polypeptideketen is een gevolg van waterstofbruggen tussen aminozuren. Zo kan de streng aminozuren de vorm van een spiraal hebben (α-helix) of een β-vouwbladstructuur.
De α-helixstructuur van een eiwit ontstaat, omdat de lange ketting van aminozuren uit de primaire structuur zich opwindt als een spiraal. Waterstofbruggen zorgen voor de stabiliteit van de structuur. De aanwezige restgroepen zijn steeds naar buiten gericht.
De β-vouwbladstructuur van een eiwit ontstaat uit evenwijdige lussen van twee naast elkaar liggende polypeptideketens. De ketens worden met elkaar verbonden door waterstofbruggen. De aanwezige restgroepen zijn afwisselend naar boven en naar beneden gericht.
• Tertiaire structuur
De tertiaire structuur van het eiwit wordt bepaald, omdat de restgroepen van sommige aminozuren andere restgroepen aantrekken of afstoten.
Hierbij wordt het gehele eiwit gevouwen en worden er over de gehele eiwitketen waterstofbruggen en zwavelbruggen (atoombindingen tussen cysteïnefragmenten) gevormd. De α-helixen en de β-vouwbladstructuren van de secundaire structuur kunnen een ruimtelijke driedimensionale vorm aannemen, zoals een vezel- of kluwenstructuur. De meeste van de peptide bindingen zijn zwakke bindingen. Ze zijn gemakkelijk beïnvloedbaar door bijvoorbeeld het pH, zoutconcentratie en temperatuur. Een voorbeeld is het eiwit myoglobine, dat in je bloed voorkomt.
• Quaternaire structuur
Bij de quaternaire structuur is er bijna geen structuur meer te herkennen door de manier waarop meerdere polypeptiden samen één eiwit vormen. Veel eiwitten, zoals enzymen, hebben een dergelijke structuur. Hierbij vormen verschillende eiwitketens verbindingen met elkaar door waterstofbruggen tussen verschillende peptidebindingen. Deze quaternaire eiwit structuur wordt ook wel het eiwitcomplex genoemd. Een voorbeeld van een eiwitcomplex is hemoglobine.